Influence of targeted amino acid substitution on specificity and affinity of lectins from pathogenic bacteria
| Název česky | Vliv cílené substituce aminokyseliny na specifitu a afinitu lektinů z patogenních mikroorganismů |
|---|---|
| Autoři | |
| Rok publikování | 2012 |
| Druh | Konferenční abstrakty |
| Fakulta / Pracoviště MU | |
| Citace | |
| Popis | Pseudomonas aeruginosa, Chromobacterium violaceum, Burkholderia cenocepacia a Ralstonia solanacearum jsou saprofytické bakterie, které se nacházejí v různém prostředí včetně půdy, vody a vegetace. První tři bakterie jsou příležitostnými agresivními oportunistickými zvířecími a lidskými patogeny atakujícími zejména pacienty se sníženou imunitou, např. pacienty trpícími cystickou fibrosou. Čtbrtá bakterie je ekonomicky významný rostlinný patogen. Všechny tyto bakterie produkují lektiny. Lektiny jsou proteiny schopné vázat rozličné cukry s různou specifitou. Tento fakt je velmi důležitý především při interakcích patogenu s hostitelem, kdy lektiny napomáhají patgenu v adhezi na cukerné zbytky přítomné na povrchu hostitelských buněk. Výše zmíněné bakterie produkují lektiny patřící do takzvané "PA-IIL lektinové rodiny", jmenovitě PA-IIL (P. aeruginosa), CV-IIL (C. violaceum), BC2L-A (B. cenocepacia) a RS-IIL (R. solanacearum). Tyto lektiny jsou ortology s významnými sekvenčními a strukturními podobnostmi. Akčkoliv vážou stejné sacharidy odlišují se v preferencích vůči těmto sacharidům. RS-IIL a BC2L-A preferují D-mannosu zatímco PA-IIL a CV-IIL preferují L-fukosu. Cílem této práce byla příprava mutantních variant těchto lektinů se aminokyselinovou substitucí odpovídající pozici Thr98 (v PA-IIL), která se podílí na cukerné vazbě. Změny v afinitě/specifitě mutantů byly měřeny pomocí isotermální titrační kalorimetrie (ITC) a rezonance povrchového plasmonu (SPR). |
| Související projekty: |