Dynamics and Hydration Explain Failed Functional Transformation in Dehalogenase Design.

Varování

Publikace nespadá pod Filozofickou fakultu, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.

Autoři	SYKORA J. BREZOVSKÝ Jan KOUDELÁKOVÁ Táňa LAHODA M. FOŘTOVÁ Andrea CHERNOVETS T. CHALOUPKOVÁ Radka ŠTĚPÁNKOVÁ Veronika PROKOP Zbyněk KUTA SMATANOVA I. HOF M. DAMBORSKÝ Jiří
Rok publikování	2014
Druh	Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj	Nature Chemical Biology
Fakulta / Pracoviště MU	Přírodovědecká fakulta
Citace
Obor	Biochemie
Klíčová slova	haloalkane dehalogenase
Popis	We emphasize the importance of dynamics and hydration for enzymatic catalysis and protein design by transplanting the active site from a haloalkane dehalogenase with high enantioselectivity to nonselective dehalogenase. Protein crystallography confirms that the active site geometry of the redesigned dehalogenase matches that of the target, but its enantioselectivity remains low. Time-dependent fluorescence shifts and computer simulations revealed that dynamics and hydration at the tunnel mouth differ substantially between the redesigned and target dehalogenase.
Související projekty:	Centrum pro výzkum toxických látek v prostředí Konstrukce syntetické metabolické dráhy pro degradaci důležitého environmentlního polutantu proteinovým a metabolickým inženýrstvím Zaměstnáním nejlepších mladých vědců k rozvoji mezinárodní spolupráce Centrum pro výzkum toxických látek v prostředí