Characterization of the quinone reductase activity of the ferric reductase B protein from Paracoccus denitrificans

Logo poskytovatele

Varování

Publikace nespadá pod Filozofickou fakultu, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Název česky Charakterizace chinonreduktasové aktivity FerB proteinu z bakterie Paracoccus denitrificans
Autoři

SEDLÁČEK Vojtěch VAN SPANNING Rob KUČERA Igor

Rok publikování 2009
Druh Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj Archives of biochemistry and biophysics
Fakulta / Pracoviště MU

Přírodovědecká fakulta

Citace
Obor Biochemie
Klíčová slova NADH; Flavoprotein; Quinone reduction; Redox cycling
Popis FerB protein z bakterie Paracoccus denitrificans vykazuje aktivitu NAD(P)H:Fe(III)chelát, chromát a chinon oxidoreduktas. Sekvenční analýza řadí FerB do rodiny rozpustných flavin obsahujících chinonreduktas. Enzym redukuje různé chinonové substráty jako 1,4-benzochinon, 1,2- naftochinon a 1,4-naftochinon kinetikou ping-pongového mechnismu. Dikumarol a cibakron 3GA jsou kompetitivními inhibitory k oxidujícímu NADH. V případě benzochinonů, FerB patrně přenáší dva elektrony současně, kdežto v případě naftochinonů probíhá jednoelektronová redukce projevující se ve tvorbě semichinonových radikálů. Kmen mutantní ve ferB vykazoval zvýšenou rezistenci k 1,4-naftochinonu, naznačující absenci FerB-mediovaného redoxního cyklu. Promotor ferB vykazoval vysokou bazální aktivitu během celého růstu P. denitrificans, která nebyla dále zesilována přítomností různých naftochinonů. Toto naznačilo, že ferB je exprimován konstitutivně.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.