Characterization of the quinone reductase activity of the ferric reductase B protein from Paracoccus denitrificans

• Název česky: Charakterizace chinonreduktasové aktivity FerB proteinu z bakterie Paracoccus denitrificans
• Autoři: SEDLÁČEK Vojtěch; VAN SPANNING Rob; KUČERA Igor
• Rok publikování: 2009
• Druh: Článek v odborném periodiku
• Časopis / Zdroj: Archives of biochemistry and biophysics
• Fakulta / Pracoviště MU: Přírodovědecká fakulta
• Obor: Biochemie
• Klíčová slova: NADH; Flavoprotein; Quinone reduction; Redox cycling
• Popis: FerB protein z bakterie Paracoccus denitrificans vykazuje aktivitu NAD(P)H:Fe(III)chelát, chromát a chinon oxidoreduktas. Sekvenční analýza řadí FerB do rodiny rozpustných flavin obsahujících chinonreduktas. Enzym redukuje různé chinonové substráty jako 1,4-benzochinon, 1,2- naftochinon a 1,4-naftochinon kinetikou ping-pongového mechnismu. Dikumarol a cibakron 3GA jsou kompetitivními inhibitory k oxidujícímu NADH. V případě benzochinonů, FerB patrně přenáší dva elektrony současně, kdežto v případě naftochinonů probíhá jednoelektronová redukce projevující se ve tvorbě semichinonových radikálů. Kmen mutantní ve ferB vykazoval zvýšenou rezistenci k 1,4-naftochinonu, naznačující absenci FerB-mediovaného redoxního cyklu. Promotor ferB vykazoval vysokou bazální aktivitu během celého růstu P. denitrificans, která nebyla dále zesilována přítomností různých naftochinonů. Toto naznačilo, že ferB je exprimován konstitutivně.

Související projekty

• Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
• Struktura, funkce a regulace FerB, širokospecifické bakteriální oxidoreduktasy s možným významem pro ekotechnologii