Mitogen-Activated Protein Kinases Promote WNT/beta-Catenin Signaling via Phosphorylation of LRP6

Logo poskytovatele
Logo poskytovatele
Logo poskytovatele

Varování

Publikace nespadá pod Filozofickou fakultu, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Autoři

ČERVENKA Igor WOLF Joshua MAŠEK Jan KREJČÍ Pavel WILCOX William R KOZUBÍK Alois SCHULTE Gunnar GUTKIND J Silvio BRYJA Vítězslav

Rok publikování 2011
Druh Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj January 2011
Fakulta / Pracoviště MU

Přírodovědecká fakulta

Citace
Doi http://dx.doi.org/10.1128/MCB.00550-10
Obor Fyziologie
Klíčová slova MAPK; mitogen kinases; beta-catenin; wnt; LRP6
Popis LDL-related protein 6 (LRP6) is a coreceptor of WNTs and a key regulator of the WNT/beta-catenin pathway. Upon activation LRP6 is phosphorylated within its intracellular PPPS/TP motifs. On the basis of a kinome-wide siRNA screen and confirmative biochemical analysis, we show that several proline-directed mitogen-activated protein kinases (MAPKs), such as p38, ERK1/2 and JNK1 are sufficient and required for the phosphorylation of PPPS/TP motifs of LRP6. External stimuli, which control the activity of MAPKs, such as phorbolesters and fibroblast growth factor 2 (FGF2) control the choice of the LRP6-PPPS/TP kinase and regulate the amplitude of LRP6 phosphorylation and WNT/beta-catenin-dependent transcription. Our findings suggest that cells recruit not only one dedicated LRP6 kinase but rather select their LRP6 kinase depending on cell type and the external stimulus.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.