Studium hydratace a flexibility enzymů pomocí pokročilých strukturních a biofyzikálních metod

This project doesn't include Faculty of Arts. It includes Faculty of Science. Official project website can be found on muni.cz.

Investor logo
Project Identification
GA17-24321S
Project Period
1/2017 - 12/2019
Investor / Pogramme / Project type
Czech Science Foundation
MU Faculty or unit
Faculty of Science
Cooperating Organization
University of South Bohemia České Budějovice

Komplexní pohled na struktury proteinů, solvataci, dynamiku a funkci se neustále vyvíjí a je zcela zásadní tam, kde vnitřní flexibilita proteinu úzce souvisí s enzymovou katalýzou. Hlavním cílem projektu je popsat souvislosti mezi hydratací, konformační dynamikou a katalýzou vybraných modelových enzymů. Tři modelové systémy, zahrnující halogenalkandehalogenasy DhaAwt, DhaA31, několik LinB variant s modifikovanými přístupovými tunely a také blízce příbuzná luciferasa, budou studovány pomocí metod rentgenové a neutronové krystalografie, časově rozlišené krystalografie a metody výměny vodíku za deuterium spojené s hmotnostní spektrometrií. Na základě pečlivě navržených experimentů a kombinací informací získaných z různých, ale vzájemně se doplňujících technik, budeme schopni získat (i) detailní popis konformačních změn vybraných enzymů na základě jejich interakcí se substráty, (ii) určit polohu atomů vodíku uvnitř aktivního místa enzymu a v přístupových tunelech a (iii) popsat protonační stav katalytických aminokyselin enzymů v průběhu jejich katalytického cyklu.

Publications

Total number of publications: 8