Simulations Suggest Possible Novel Membrane Pore Structure

Logo poskytovatele
Logo poskytovatele

Varování

Publikace nespadá pod Filozofickou fakultu, ale pod Středoevropský technologický institut. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Autoři

VÁCHA Robert FRENKEL D.

Rok publikování 2014
Druh Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj Langmuir
Fakulta / Pracoviště MU

Středoevropský technologický institut

Citace
www http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/la402727a
Doi http://dx.doi.org/10.1021/la402727a
Obor Fyzikální chemie a teoretická chemie
Klíčová slova MOLECULAR-DYNAMICS SIMULATIONS; ANTIMICROBIAL PEPTIDES; STATE NMR; BILAYER-MEMBRANES; LIPID-BILAYERS; AMYLOID PORES; ION CHANNELS; FORCE-FIELD; MODEL; DISEASE
Popis Amphiphilic proteins and peptides can induce the formation of stable and metastable pores in membranes. Using coarse-grained simulations, we have studied the factors that affect structure of peptide-stabilized pores. Our simulations are able to reproduce the formation of the well-known barrel-stave or toroidal pores, but in addition, we find evidence for a novel "double-belt" pore structure: in this structure the peptides that coat the membrane pore are oriented parallel to the membrane plane. To check the predictions of our coarse-grained model, we have performed more detailed simulations, using the MARTINI force field. These simulations show that the double-belt structure is stable up to at least the microsecond time scale.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.